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#生物化学 #酶 #分类

1. 酶的分类

1.1 按分子组成分类

单纯蛋白酶
结合蛋白酶
- 脱辅酶（酶蛋白） （易透析去除）
- 辅助因子
  - 辅酶 （与酶蛋白结合疏松，易透析去除）
  - 辅基 （与酶蛋白结合紧密，不易透析去除）

1.2 按化学本质分类

蛋白酶：化学本质是蛋白质
核酶：化学本质是核酸

1.3 按功能分类

EC1：氧化还原酶
EC2：转移酶
EC3：水解酶
EC4：裂解酶
EC5：异构酶
EC6：连接酶

2. 酶的催化作用

2.1 分子结构与催化作用

活性中心: 酶分子中与底物特异性结合并催化其转化的三维结构区域。
- 必需基团:
  - 位于活性中心内: 结合基团（识别底物）、催化基团（催化反应）。
  - 位于活性中心外: 维持构象或作为调节位点。
  - 常见基团: 丝氨酸羟基、组氨酸咪唑基、半胱氨酸巯基、酸性氨基酸羧基。
催化机制:
- 诱导契合、邻近效应、表面效应：促进底物结合和去溶剂化。
- 过渡态稳定化：降低活化能。
- 酸碱催化、亲核催化、共价催化。

NOTE

酶的高效催化依赖于活性中心的精确结构，诱导契合模型解释了酶与底物的动态结合过程。

2.2 酶促反应特点

高效性和专一性。
对环境敏感, 反应条件温和（常温、常压、中性 pH）。
可调节性（受抑制剂和激活剂影响）。

TIP

酶的专一性

键专一性：酶仅对底物分子中特定的化学键类型进行催化，而对键两端连接的具体基团要求不严格。如胰蛋白酶，它能水解蛋白质中由赖氨酸或精氨酸的羧基形成的肽键，但对肽键两侧的氨基酸种类（只要其中一侧是赖氨酸或精氨酸）要求相对宽松
基团专一性：不仅要求特定的化学键，还对键的某一端连接的基团有特定要求。如碱性磷酸酶能水解多种磷酸单酯（如甘油磷酸酯、葡萄糖-6-磷酸），但对磷酸二酯（如 DNA 中的磷酸二酯键）几乎无作用。它要求底物必须是磷酸单酯键，作用是去除磷酸基团，对酯键另一侧的醇基团有一定容忍度
绝对专一性：只催化一种特定底物或一种特定反应，对结构稍异的类似物均无作用。如脲酶，仅能催化尿素水解为二氧化碳和氨，对尿素的甲基取代物（如甲基尿素）或其他酰胺类物质均不起作用
立体异构专一性：能区分底物的立体异构体（如旋光异构、几何异构），通常只作用于其中一种。如 L- 氨基酸氧化酶，仅催化 L- 构型的氨基酸氧化，对 D- 构型氨基酸完全无效

2.3 酶-底物复合物

定义: 酶与底物通过非共价键形成的临时复合物（ES 复合物）。
特征: 可逆结合，稳定过渡态。
模型:
- 锁钥模型: 活性位点与底物完全匹配。
- 诱导契合模型: 酶构象适应底物。

3. 酶的辅助因子

3.1 维生素与辅酶

许多维生素转化为辅酶：
- 烟酰胺（VB3）→ NAD⁺
- 硫胺素（VB1）→ TPP
- 核黄素（VB2）→ FMN/FAD
- 维生素 B6 → PLP

3.2 辅酶作用

电子传递：NAD⁺、FAD。
质子转移：辅酶 A（CoA）。
分子转移：SAM（甲基转移）。
底物稳定：辅助催化。

3.3 金属离子作用

作为辅助因子（如 Zn²⁺、Fe²⁺、Mg²⁺、Cu²⁺），参与结构稳定、催化活性、电子转移。

TIP

辅酶和金属离子通过与酶协同作用，增强催化效率或特异性，广泛参与代谢反应。