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1. 蛋白质的相互作用

1.1 配体

• 配体：与蛋白质可逆结合的分子
• 结合部位：配体在蛋白质上的结合位点称为结合部位
• 一种特定蛋白质可能有几个彼此分开的结合位点，以结合不同的配体
• 蛋白质与配体间的相互作用的瞬时性质对生命来说至关重要

1.2 诱导契合学说

这个学说主要观点是：

1. 酶的活性中心结构并不是与底物预先完全互补、刚性匹配
2. 当底物与酶接近并结合时，会诱导酶的活性中心构象发生可逆的变化，使其形成与底物过渡态互补的、更紧密契合的结构
3. 这种相互的诱导适应，使催化基团精确排列，从而发挥催化作用。

2. 氧合蛋白【重点，下去补充】

• 过渡态金属离子（Fe3+）来进行氧的运输
• 血红蛋白的两种构象
  • R 态：对氧有更高的亲和力
  • T 态：较稳定
• 氧合曲线【重点，待补充】

3 抗体【下去补充】

4 蛋白质寻靶

• 真核细胞中附着核糖体合成三类蛋白质
  1. 分泌型蛋白
  2. 溶酶体蛋白
  3. 跨膜蛋白

信号序列：蛋白质内质网膜转运的标记 信号序列的共同特征

1. 长度范围在 13-36 个氨基酸残基
2. 在靠近该序列 N 端常常有 1 个或数个带正电荷的氨基酸
3. 在靠近蛋白酶切割位点常带有数个极性氨基酸，离切割位点最近的那个氨基酸往往带有很短的侧链 （Ala 或 Gly）

分子伴侣 molecular chaperone ：一类序列上没有相关性，但有共同功能的保守性蛋白质，它们在细胞内能帮助其他多肽进行正确的折叠、组装、转运和降解，阻止蛋白质不正常的折叠

高尔基复合体中的囊泡转运【下去补充】